ANTI-HISTONE H3 (PHOSPHO T3,ACETYL K4)抗体
ANTI-HISTONE H3(PHOSPHO T3,ACETYL K4)抗体是以重组人组蛋白H3 acetylated at Lysine 4为抗原制得的免疫抗体,可以特异性结合人HISTONE H3.主要用于检测HISTONE H3的Western Blot,IHC-P,IF,ELISA,Co-IP等多种免疫学实验. 组蛋白赖氨酸甲基化受赖氨酸甲基转移酶(KMT)介导,并且会被赖氨酸脱甲基酶(KDM)去除.组蛋白H3的甲基化赖氨酸残基包括Lys4,9,27,36和79.每个赖氨酸残基可被单甲基化,二甲基化或三甲基化,并且每种甲基化状态似乎会发挥不同功能.
📌 参考资料/链接：
组蛋白甲基化修饰效应分子的研究进展[J].宋博研,朱卫国.遗传.2011(04)
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用于组蛋白H3四号位赖氨酸甲基化识别蛋白的鉴定及其功能研究
组蛋白上有许多位点可以发生各种共价修饰,这些共价修饰在基因的表达调控中发挥重要作用.组蛋白甲基化修饰是其中最复杂最精密的,从而从时间空间和顺序上保证基因表达的精确性.组蛋白甲基化被认为主要作为结合位点,通过招募一些染色质相关蛋白来发挥功能.一些效应蛋白可以特异识别一些组蛋白修饰,向下游传递了相应的生物学信息,调节控制了相应的生物学过程,从而使组蛋白修饰的生物学功能得以正确发挥.
组蛋白H3四号位赖氨酸在核小体中处于更靠外的位置,因而也更可能与其他蛋白发生相互作用.在研究基础上,从两个方面深入研究了一些组蛋白H3K4甲基化的结合蛋白.
一,通过体外生化实验首次鉴定到一系列H3K4二甲基化的识别蛋白,证实其中的酸性氨基酸重复序列是一个新的组蛋白修饰的识别原件,并进一步揭示了这种识别在转录调控中具有重要作用.
二,发现NuRD复合体是哺乳动物细胞核内最主要的结合组蛋白H3的转录因子,而K4的甲基化修饰抑制了它的结合,这暗示了该复合体更有可能是通过组蛋白H3N端而结合在染色质上.经过深入的研究,证实MTA家族蛋白是一组新的组蛋白H3结合蛋白,并进一步揭示NuRD复合物很有可能是通过MTA家族蛋白的C端对组蛋白H3的结合而定位于染色质,进而发挥其核小体重构及去乙酰化的功能.
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